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Warum BCAAs sinnlos sind – dem BCAA-Mythos auf der Spur!

Auch heute noch werden BCAAs in Unmengen vertrieben, verkauft und konsumiert. Insbesondere Anfänger aus dem Kraftsport sind “Marketing-Opfer”. Ihnen wird zugesprochen, dass BCAAs das Muskelwachstum anregen würden. Weiterhin verweisen Händler auf abstruse Studien, die Praxis-irrelevant sind. In diesem Beitrag gehen wir dem BCAA-Mythos auf der Spur und schauen uns an, ob BCAAs tatsächlich etwas bringen!

Im Beitrag zur besten Eiweißquelle haben wir das Thema ‘BCAAs’ schon einmal angesprochen und verteufelt. Wir verwiesen auf eine dubiose Studienlage – hauptsächlich Rattenstudien. Nichtsdestotrotz waren einige Leser nicht ganz zufriedengestellt. Aus diesem Anlass dieser kurze Beitrag zum Mythos BCAAs.

Kleine Auffrischung zu Beginn

Kurz zur Erinnerung: BCAAs (Branched-Chain Amino Acids, auf Deutsch: verzweigtkettige Aminosäuren) bestehen aus drei Aminosäuren: Valin, Isoleucin und Leucin. Insbesondere die letzte Aminosäure hat eine Art “Schlüsselrolle” im Muskelaufbau. Hierauf sind wir im Beitrag zum Muskelaufbau mittels veganen Eiweißpulvers genauer eingegangen.

Sucht man gezielt nach BCAAs zum Kaufen, so wird von Verkäufern frühzeitig darauf hingewiesen, dass diese Aminosäuren vom Körper nicht selbst produziert werden können. Das ist so richtig – aber 5 weitere Aminosäuren kann er ebenfalls nicht eigenständig herstellen. Insofern sind es eigentlich 8 Aminosäuren, die wir zuführen müssten.

BCAAs vs. EAAs

Diese 8 Aminosäuren werden auch als EAAs (Essential Amino Acids, auf Deutsch: essenzielle Aminosäuren) bezeichnet. Somit wären EEAs den BCAAs doch überlegen, oder?

Zu den essenziellen Aminosäuren (abgekürzt: EAAs) gehören sowohl die 3 BCAAs Isoleucin, Leucin & Valin als auch Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin sowie Tryptophan.

Aber keine Sorge: EAAs kommen in allen hochwertigen Eiweißquellen zur Genüge vor! Ein einfaches Tool zur Bestimmung der Eiweißqualität ist die biologische Wertigkeit. Sobald die biologische Wertigkeit über 0 liegt (kein Scherz!), sind alle EAAs im Lebensmittel enthalten. Also im Prinzip bei fast jedem Lebensmittel, das wir essen können.

Das Wesentliche: BCAAs sind 3 von 8 essenziellen Aminosäuren (EAAs). Da 5 EAAs in einem BCAA-Präparat fehlen, hat jedes alleinige BCAA-Supplement eine biologische Wertigkeit von 0.

Wie BCAAs zu einem Multi-Millionen-Geschäft geworden sind!

Die Geschichte zu den BCAAs ist in sich widersprüchlich. Um dies genauer zu verstehen, müssen wir uns anschauen, was die Wissenschaft zu BCAAs sagt.

Seit über 35 Jahren erfreuen sich BCAAs großer Beliebtheit. Wir sprechen hier von einem Multi-Millionen-Markt weltweit. Denn im Jahre 1981 hat ein Forscher erstmals zeigen können, dass BCAAs vermutlich die limitierenden Eiweißbausteine für das Muskelwachstum sind – bei Ratten im gefasteten Zustand.1

Studien an Ratten haben von Grund auf eine limitierende Aussagekraft auf die Wirkungen von Stoffen auf Menschen. Doch der Transfer von einer Ratte im Labor auf einen Menschen im Fitnessstudio ist arg abwegig.

Ratten-Studien im BCAA-Hype!

Daraufhin folgten weitere Studien – an Ratten. Beispielhaft wurden unter anderem Mixturen aus BCAAs und verschiedenen anderen Aminosäuren in Ratten injiziert und einen Anstieg der Insulinausschüttung beobachtet.2 Problematisch war nicht nur, dass diese Studien ausschließlich an Ratten durchgeführt worden sind. Ebenso fraglich waren die Studiendesigns. Wieso wurden Aminosäuren-Mixturen verabreicht und nicht BCAAs allein?

Ein japanisches Forscherteam hat erst zwei Dekaden später alleinige BCAA-Mixturen – wieder nur an Ratten – verabreicht. Allerdings war hier schnell klargeworden, dass BCAAs allein nicht ausreichen würden. Zwar konnten BCAAs in gewissen Anteilen den Muskelabbau hemmen, aber keinen nennenswerten Muskelaufbau-Reiz setzen. Die Wissenschaftler verwiesen darauf, dass die anderen fehlenden Aminosäuren (EAAs) wahrscheinlich den limitierenden Faktor darstellen würden.3

Das Wesentliche: BCAAs in alleiniger Gabe haben in Rattenstudien versagt, einen nennenswerten Muskelaufbau-Reiz setzen zu können. Die fünf fehlenden EAAs scheinen den limitierenden Faktor darzustellen.

Muskelaufbau funktioniert bei Ratten anders als beim Menschen!

Zudem gibt es Hinweise darauf, dass der Muskelaufbau-Prozess bei Ratten eher durch den Initiationsprozess als durch den Translationsprozess begrenzt ist. Dies ist ein sehr biochemisches Thema, doch durchaus erwähnenswert. Denn beim Menschen scheint genau dies nicht der Fall zu sein.4

Weiterhin wird in den Rattenstudien eine Messmethodik angewandt, die wenig praxisrelevant ist. Die sogenannte “flooding dose“-Technik. Hier wird die Muskelprotein-Umstrukturierung innerhalb von wenigen Minuten, meist nicht länger als 10 min, gemessen. Jeder, der das nun liest, wird sich die Frage stellen: »Sind 10 min Messung relevant für den Muskelaufbau-Prozess?«

Muskelproteine strukturieren tagtäglich um. Schließlich reagiert der Körper auf jeden Reiz (Zellerneuerung, ggf. Wachstum) sowie auf jeden fehlenden Reiz (Zellabbau). Diese Prozesse benötigen Tage bis Wochen. Deshalb baut man immer erst “verzögert” sichtbar Muskulatur auf.

Muskelaufbau benötigt Tage bis Wochen – nicht 10 min!

Selbstverständlich nicht! Allein das Modell der Superkompensation spricht von einer anhaltenden, physiologischen Anpassung von mehreren Stunden bis Tagen. Beim Muskelaufbau wissen wir aus der Trainingserfahrung, dass dieser Prozess über mindestens 24 h, eher über 72 h anhält. Je nach Belastungsreiz benötigen Proteinumstrukturierungen sogar über eine komplette Woche!

Dass Rattenstudien nicht unbedingt 1:1 auf Menschen übertragbar sind, sollte logisch sein. Nun, da wir sogar wissen, dass Studiendesign, Messmethodik und die Relevanz für die Praxis zu vernachlässigen sind, können wir die vorausgegangenen Daten eigentlich schon wieder vergessen.

Das Wesentliche: Die Übertragung von physiologischen Effekten von Ratten auf den Menschen sind per se problematisch. Wenn jedoch ebenso die Studiendesigns an praktischer Relevanz verlieren, kann man mit diesen Studien nur Impulse für weitere Untersuchungen geben. Aus ihnen potenzielle Effekte abzuleiten ist unseriös und unwissenschaftlich.

Gibt es belastbare BCAA-Studien am Menschen?

Stellt sich nun die Frage, ob überhaupt Studien mit BCAAs existieren, die mit Menschen durchgeführt worden sind. Und ja, die gibt es! Nur ausgerechnet jene Studien sind ernüchternd.

Während man Probanden 3 Stunden lang BCAAs über eine Infusion verabreichte, stieg der BCAA-Spiegel im Blut drastisch an. Allerdings sank zugleich die EAA-Konzentration im Blut, was ein Zeichen für eine Abnahme der Muskelaufbaurate ist.5

Die Studienlage zu BCAAs ist in jeder Hinsicht ernüchternd. Für viele Leser vermutlich auch enttäuschend.

Alleinige BCAA-Gaben sind hinderlich für Muskelwachstum & Kraftentwicklung!

Das (theoretische) Problem einer niedrigeren EAA-Konzentration im Blut ist, dass sich der Körper nur an diesem freien Aminosäurenpool bedienen kann. Wenn die EAAs also erniedrigen, so sinkt auch die Muskelproteinsynthese in der Muskulatur, da andere Vorgänge wie Erneuerung von Zellen oder die Verstoffwechselung der EAAs Vorrang haben können.

Dieser Versuch wurde vom gleichen Forscherteam wiederholt – dieses Mal aber 16 Stunden BCAA-Infusion! Unglücklicherweise kam es auch hier zu keiner erhöhten Muskelaufbaurate.6 Ebenso wurde das “muscle protein turnover” reduziert, was ungünstig ist, da eine Erneuerung alter Muskelfilamente nachweislich zur effizienteren Kontraktilität innerhalb der Muskelfasern führt und somit potenziell zu mehr Kraft.7 Und dahingehend hat sich die alleinige Gabe von BCAAs als hinderlich erwiesen.

Das Wesentliche: BCAAs in isolierter Gabe erniedrigen wie bei Ratten auch beim Menschen die EAA-Konzentration im Blut. Somit können sie das Muskelwachstum potenziell hemmen statt anregen!

BCAAs vs. Placebo

In einer relativ neuen, großbritannischen Krafttrainingsstudie hat man die alleinige Gabe von BCAAs mit einem Placebo verglichen. Es wurden entweder 5,6 g BCAAs oder ein Placebo mit Kohlenhydraten zugeführt. In dieser hat man zeigen können, dass die Gabe von BCAAs das Muskelwachstum um 22 % steigern konnte.8

Immerhin: BCAAs wirken über den Placebo-Effekt hinaus! Aber im Vergleich zu Whey Protein … sind sie wertlos.

Eigentlich ein positives Ergebnis, oder? Nur nicht dann, wenn man bedenkt, dass man mit einer vergleichbaren Menge BCAAs und EAAs oder ganz einfach mit Whey Protein 6-fach höhere Muskelaufbauraten erzielen kann.9

Das Wesentliche: BCAAs wirken beim Muskelaufbau-Prozess über den Placebo-Effekt hinaus. Aber vollständige Eiweißquellen wie Whey Protein wirken vielfach besser.

Fazit des BCAA-Märchens!

Was halten wir fest?

  1. Studien mit BCAAs wurden früher ausschließlich an Ratten durchgeführt.
  2. Die Studiendesigns waren dubios und wenig aussagekräftig.
  3. Außerdem zeigen Studien am Menschen erniedrigte EAA-Spiegel im Blut sowie minimal erhöhte Muskelwachstumsreize in Kombination mit Krafttraining.

Es bleibt die Erkenntnis, dass BCAAs in isolierter Form nicht zum adäquaten Muskelaufbau führen, da die restlichen 5 essenziellen Aminosäuren fehlen.

Unsere Empfehlung sowie jene auf evidenzbasierter (wissenschaftlicher) Grundlage, ist, sich für vollständige Eiweißquellen aus. Es gilt, alle Aminosäuren über eine Mahlzeit zu decken. Nur so kann der Körper und die Muskulatur Proteinumstrukturierungen (z. B. Erneuerung von Muskelfilamenten) einleiten und abschließen.

Es muss kein EAA-Präparat sein, es kann jegliches Lebensmittel mit hoher biologischer Wertigkeit sein: Fleisch, Fisch, Eier, Milchprodukte, Bohnen, Erbsen, Linsen, Nüsse, Kerne, Samen, Getreide … oder das bisher allen überlegene Produkt: Molkenprotein!

Deine Meinung zu BCAAs interessiert uns!

Welche Erfahrungen hast du mit BCAAs gemacht? Warst du früher ein BCAA-Konsument? Was hast du von anderen gelesen oder gehört? Und was sagen deine Freunde aus dem Fitnessstudio zu BCAAs? Lass es uns wissen – wir freuen uns auf deinen Kommentar!

Esst sinnvoll & lecker!
Adrian Famula aka Famulus

Quellen

  1. Buse M. G. (1981). In vivo effects of branched chain amino acids on muscle protein synthesis in fasted rats. Hormone and metabolic research = Hormon- und Stoffwechselforschung = Hormones et metabolisme, 13(9), 502–505. https://doi.org/10.1055/s-2007-1019316
  2. Garlick, P. J., & Grant, I. (1988). Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched-chain amino acids. The Biochemical journal, 254(2), 579–584. https://doi.org/10.1042/bj2540579
  3. Kobayashi, H., Kato, H., Hirabayashi, Y., Murakami, H., & Suzuki, H. (2006). Modulations of muscle protein metabolism by branched-chain amino acids in normal and muscle-atrophying rats. The Journal of nutrition, 136(1 Suppl), 234S–6S. https://doi.org/10.1093/jn/136.1.234S
  4. Wolfe R. R. (2017). Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 14, 30. https://doi.org/10.1186/s12970-017-0184-9
  5. Louard, R. J., Barrett, E. J., & Gelfand, R. A. (1990). Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clinical science (London, England : 1979), 79(5), 457–466. https://doi.org/10.1042/cs0790457
  6. Louard, R. J., Barrett, E. J., & Gelfand, R. A. (1995). Overnight branched-chain amino acid infusion causes sustained suppression of muscle proteolysis. Metabolism: clinical and experimental, 44(4), 424–429. https://doi.org/10.1016/0026-0495(95)90047-0
  7. siehe Quelle 4.
  8. Jackman, S. R., Witard, O. C., Philp, A., Wallis, G. A., Baar, K., & Tipton, K. D. (2017). Branched-Chain Amino Acid Ingestion Stimulates Muscle Myofibrillar Protein Synthesis following Resistance Exercise in Humans. Frontiers in physiology, 8, 390. https://doi.org/10.3389/fphys.2017.00390
  9. Santos, C. S., & Nascimento, F. (2019). Isolated branched-chain amino acid intake and muscle protein synthesis in humans: a biochemical review. Einstein (Sao Paulo, Brazil), 17(3), eRB4898. https://doi.org/10.31744/einstein_journal/2019RB4898

Biologische Wertigkeit und das Hühnerei

Ach… ich kann es nicht mehr hören. Oder eigentlich nicht mehr lesen!

Dort schreibt ein Hersteller, dass sein Hanf-Protein eine sagenhafte biologische Wertigkeit von 100 hat. Ein anderes Mal kommt mir ein Mehrkomponentenprotein mit einer biologischen Wertigkeit von 162 unter. Auf die Frage wie hoch der Chemical Score ist, antwortet der Hersteller des Mehrkomponentenproteins auch mit 162!

Wie jetzt?

Was ist ein Chemical Score? Was ist die biologische Wertigkeit? Ist das etwa dasselbe?

Und dann gibt es ja auch noch den EAA-Index, die PER, den NPU und die PDCAAS.

Du verstehst nur Bahnhof? Keine Sorge! Mir ging es anfangs auch so.

Die biologische Wertigkeit…

… ist ein veraltetetes Modell, dessen Aussagekraft überschätzt wird und daher gern im Marketing verwendet wird, weil es ein ach so schön biegsames Ding ist. Meiner Meinung nach sind Hersteller, welche die biologische Wertigkeit groß in Szene setzen unseriös! Und zwar aus dem Grund, weil es keine einheitliche Methode gibt, um die biologische Wertigkeit festzustellen.

Ändert sich die biologische Wertigkeit, wenn man das Ei erhitzt?
Bildquelle: Pixabay // CC-Lizenz

Der Begriff “Biologische Wertigkeit” wurde das erste mal von Karl Thomas im Jahre 1909 verwendet. Mit dieser Kennzahl wollte er herausfinden, wie viel Protein aus Lebenmittel gebraucht werden, um 100 g Körpereiweiß ersetzen zu können (1).

Später beschäftigten sich die Forscher Mitchell und Carman mit der biologischen Wertigkeit bei Ratten und stellten fest, dass das Vollei gegenüber anderen Proteinquellen überragend sei (2). Und diese Referenz, das Hühnerei, prägte von nun an die weitere Geschichte in der Erforschung der Proteinqualität.

Der nächste Herr, der sich mit der biologischen Wertigkeit beschäftigte, war Ernst Kofranyi vom Max-Planck-Institut für Ernährungsphysiologie. In den 1960er Jahren wollte er herausfinden, welche Proteinmenge ausreicht, um die Stickstoffbilanz aufrecht zu erhalten. Als Referenzprotein wählte er – na, was glaubt ihr? – ja genau! Das Hühnerei! Dabei vergab er den willkürlichen dimensionslosen Wert von 100.

Originalzitat aus Kofranyis Studie aus dem Jahre 1969 (3):

Setzt man die biologische Wertigkeit von Vollei = 100, so ist die Milch 80, von Lactalbumin 124, von Nesmida 122, von Casein 72, von Schweizer Käse 83 und von Edamer Käse 85.

Lactalbumin? Nesmida? Ich erspare dir das googlen: Lactalbumin steht für Molkeneiweißpulver bzw. Whey-Protein, Nesmida war ein Aminosäurenpräparat von Nestlé, Casein ist die zweite Eiweißfraktion in der Milch (neben Molke) und den Käse muss ich nicht erklären, oder? 🙂

Diesem Herrn Kofranyi ist es zu verdanken, dass wir heute wissen, dass die biologische Wertigkeit durch die Kombination von zwei Lebensmitteln höher sein kann, als wenn die jeweiligen Produkte einzeln konsumiert werden. Das heißt: Die kombinierte biologische Wertigkeit mehrerer Proteinquellen ist nicht der Mittelwert. Diese Erkenntnis war vor allem für die Mangelernährung in Afrika ein wichtiges Thema. So konnten die Probleme der Proteinmangelernährung in Tansania durch eine Kombination von Mais (BW = 72) und Bohnen (BW = 79) reduziert werden. Die Kombination dieser beiden Lebensmittel (1/3 Bohnen + 2/3 Mais) ergibt eine biologische Wertigkeit von 100 (4).

Das Wesentliche: Eine biologische Wertigkeit von 100 bedeutet weder, dass es sich um 100% handelt, noch, dass das gesamte Eiweiß aus der Mais-Bohnen-Kombi vom Körper aufgenommen werden kann. Die tatsächliche Menge an Eiweiß, die der Mensch aus dem Lebensmittel umsetzen kann, liegt nämlich deutlich unter 100%.

Spätestens hier wird bereits klar wie sinnfrei eine Aussage wie “Unser Protein hat eine biologische Wertigkeit von 162” ist.
Zumal sich auch die Frage stellt, wie man die biologische Wertigkeit sonst noch ermitteln kann, wenn man nicht gerade eine Studie am Organismus direkt durchführt und sich demnach sowohl mit der Aufnahme, als auch den Ausscheidungen beschäftigen muss.

Liebe Leserin oder lieber Leser! Bitte jetzt vollste Konzentration – wir steigen noch tiefer in die Materie ein!

Einige Jahre vor Kofranyis Studie beschäftigte sich auch ein anderer Forscher mit dem Hühnerei, setzte dabei aber auf eine völlig andere Methode. Er richtete seinen Blick auf die essentiellen Aminosäuren, also auf die Bestandteile der Proteine, die für den menschlichen Körper unentbehrlich sind. Der Wissenschaftler Oser entwickelte mathematische Formeln, um die Wertigkeit zu berechnen. Das Ergebnis war der EAA-Index (Essential Amino Acid Index) (5). Ein ähnlicher Ansatz wird mit der Chemical Score bzw. Amino Acid Score verfolgt.

Während also Thomas und Kofranyi Messungen am biologischen Organismus durchführten, beschäftigte sich Oser lieber mit den einzelnen Aminosäuren und stellte hierzu mathematische Formeln auf. Doch auch bei der Methode nach Oser braucht es ein Referenzprotein. Und auch Oser nahm … welch Überraschung … das Vollei als Referenz.

Damit Herr Oser jedoch anhand der Aminosäuren Berechnungen durchführen konnte, brauchte man den Anteil der Aminosäuren einzelner Lebensmittel. Diese Daten trug, laut meinen Recherchen, erstmals die US-Regierung im Jahr 1957 zusammen (6).

Exkurs Aminosäuren: Die kleinsten Bausteine von Proteinen nennt man Aminosäuren. Eiweiße bestehen aus Peptiden. Peptide sind Ketten aus Aminosäuren. Manche Aminosäuren sind ganz toll für den menschlichen Körper, jedoch nicht notwendig. Andere Aminosäuren sind lebensnotwendig, weil wir diese nicht selbst herstellen können. Das heißt: Die essentiellen Aminosäuren, und das sind insgesamt 8, müssen wir über die Ernährung zuführen: Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Zusätzlich gibt es noch semi-essentielle, die zum Beispiel bei bestimmten Krankheiten essentiell werden und dann noch einige nicht-essentielle Aminosäuren. Bei der Betrachtung der “Wertigkeit” macht es daher Sinn sich vor allem auf die essentiellen Aminosäuren zu fokussieren.

Nachdem man diese Daten nun hatte, konnte man Berechnungen mit den einzelnen Aminosäuren durchführen. So entstand schließlich der “Chemical Score” bzw. “Amio Acid Score” (AAS). Hierbei wird der Gehalt einer oder mehrerer Aminosäuren eines Proteins mit dem Gehalt der Aminosäuren eines Referenzprotiens in Beziehung gesetzt. Die Aminosäure, die dabei am schlechtesten abschneidet, ist die limitierende Aminosäure.

Jetzt wird klar, dass das Hühnerei als Referenzwert nichtssagend ist, denn wir wollen doch wissen, wie viel WIR aufnehmen, daher müsste es so etwas geben wie ein “ideales” Referenzprotein.
Das heißt: Als Referenzwert braucht es ein Protein, das den Bedarf des Menschen vollständig zu 100% deckt. Erst, wenn das geklärt ist, weiß man welche Aminosäuren in einem Protein unterrepräsentiert sind und den limitierenden Faktor darstellen.

Dir raucht schon der Kopf? Keine Sorge, hier mal ein kleines Zwischenfazit:

Das Wesentliche: Es gibt verschiedene Möglichkeiten, um die Wertigkeit eines Proteins zu ermitteln. Jede Methode hat Schwächen. Das Hühnerei als Referenz bringt uns nichts. Zuerst müssen wir wissen, welches Protein vom Körper am besten aufgenommen werden kann. Und das hängt auch mit der Verdaulichkeit zusammen.

Das Hühnerei – Das Maß aller Qualitäts-Bewertungen? 🙂
Bildquelle: pixabay // CC-Lizenz

Der Nachteil bei allen bisherigen Methoden ist, dass die Verdaulichkeit des Proteins nicht berücksichtigt wird. Jedes Lebensmittel wird vom Körper anders verwertet und aufgenommen. Und nicht nur das! Jeder Mensch verwertet Lebensmittel unterschiedlich gut – das merkt man allein daran, dass manche besser zunehmen (oder abnehmen), als andere.

Bei der PER (Protein Efficiency Ratio) geht es um die Gewichtszunahme pro Gramm zugeführten Protein. Das Ergebnis ist natürlich sehr ungenau, da man auch die anderen Möglichkeiten einer Gewichtszunahme genau kontrollieren muss. Aus diesem Grund werden wir uns mit diesem Maß nicht weiter beschäftigen.

Die NPU (Net Protein Utilization) ist schon genauer, denn diese berücksichtigt in der Berechnung sowohl die Wertigkeit eines Proteins ALS AUCH die Verdaulichkeit. Die NPU gibt an, wieviel vom resorbierten Protein im Körper zurückgehalten wird.  Der NPU-Wert beträgt 100, wenn der Stickstoff im Lebensmittel als Protein genutzt werden kann, wohingegen 0 bedeutet, dass der enthaltende Stickstoff im Lebensmittel nicht in Protein umgewandelt werden kann.
Doch auch mit der NPU stoßt man schnell an die Grenzen, denn je mehr Eiweiß man zu sich führt, desto weniger Aminosäuren werden vom Körper resorbiert.

Und jetzt nur nicht aufgeben liebe Leser! Denn jetzt kommen wir zur zuverlässigsten Methode, um die Proteinqualität zu ermitteln!

ProteinquelleBiologische WertigkeitProtein Efficiency
Ratio
Net Protein
Utilization
PDCAAS
Wheyprotein1043,2921,00
Ei1003,9941,00
Milch912,5821,00
Rindfleisch802,9730,92
Casein772,5761,00
Sojaprotein742,2611.00
Weizenprotein640,8670,25

Tabelle: Unterschiedliche Möglichkeiten, um die Qualität eines Proteins zu bewerten.

PDCAAS – was ist das denn?

Die Weltgesundheitsorganisation und die FAO (Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen) bezeichnen den PDCAAS als die zuverlässigste Methode zur Ermittlung der Proteinqualität (7). Die Abkürzung steht für “Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score”. Die Formel beinhaltet wieder ein Referenzprotein, ein Testprotein mit limitierenden Aminosäuren und einen Verdaulichkeitsprozentsatz. Damit wird, ähnlich wie bei der NPU berücksichtigt, wie viel vom Eiweiß tatsächlich verdaut wird bzw. wie viel davon wieder ausgeschieden wird.

Protein Soda mit einer biologischen Wertigkeit von 0:
Anhand des Chemical Scores wird klar, dass beispielsweise Kollagen bzw. Gelantine aufgrund der fehlenden Aminosäure Tryptophan einen Wert von 0 aufweist. Kollagen kann zwar für die Knorpelzellen und für die Belastbarkeit von Gelenken gut sein, doch der Proteinbedarf wird damit nicht gedeckt. Auch Muskeln wachsen nicht mit Kollagen. Gerade zu grotesk, dass es “Protein Soda” gibt, das eine hochwertige Proteinversorgung suggeriert.

Interessanterweise wird bei der PDCAAS nicht das Hühnerei als Referenzprotein gewählt, sondern der Aminosäurenbedarf von 2- bis 5-jährigen Kindern. Das Konzept wurde nämlich für mangelernährte Kinder in Entwicklungsländern erstellt.

Hier stellt sich die Frage, was denn überhaupt ein ideales Referenzprotein ist. Das Hühnerei – und so viel ist klar – kann es nicht sein. Und ob der Aminosäurenbedarf von Kindern auf Erwachsene übertragen werden kann, ist fraglich. Wenn wir hier speziell auch noch von Hobby- und Leistungssportlern ausgehen, dann liegt es auf der Hand, dass auch der PDCAAS nur als Anhaltspunkt und Orientierung herhalten kann.

Die pragmatische Lösung

Da ich als “Produktentwickler” weder die aufgenommene Stickstoffmenge von Probanden untersuche, noch deren Fäkalien abwiege, habe ich mich bei der Zusammenstellung unserer bioveganen Proteine für den Chemical Score entschieden. Hierbei habe ich mir die einzelnen Aminosäuren der veganen Proteine angesehen (als Basis dienten “Aminogramme” von Laboranalysen) und über Formeln errechnet, wie die Kombination aussehen muss, sodass wir mit überwiegend heimischen Proteinen eine maximale Wertigkeit erzielen können. Das ist auch der Grund, warum wir diese Werte angeben und nicht die bekannte, aber nichtssagende biologische Wertigkeit.

Hanf ist eine tolle Pflanze und enthält tatsächlich alle essentiellen Aminosäuren. Das bedeudet jedoch nicht, dass die biologische Wertigkeit bei 100 liegt.

Bei der biologischen Wertigkeit tappt man stets im Dunkeln. Wie wurde die biologische Wertigkeit ermittelt? Wurde sie nach der Oser-Methode errechnet? Wurde die Stickstoffbilanz ermittelt? Oder stammt der Wert aus wissenschaftlicher Literatur? Und wenn ja, gibt es hierzu Quellen?

Eine Aussage wie “Hanfprotein hat eine biologische Wertigkeit von 100, da es ein vollständiges Protein mit allen essenziellen Aminosäuren ist” ist quatsch, denn entscheidend ist vor allem, und das sollte dem aufmerksamen Leser nun klar geworden sein:

  1. gibt es limitierende Aminosäuren, die die Aufnahme des Proteins verringern?
  2. und wie sieht es mit der Verdaulichkeit aus?

Nur weil ein Protein alle essentiellen Aminosäuren besitzt, heißt das noch lange nicht, dass der menschliche Körper das Eiweiß gut aufnehmen kann.

Lasst euch also von gut klingenden Aussagen und auffrisierten Zahlen (Biologische Wertigkeit von 162!) nicht an der Nase herumführen. Fragt nach wie der Hersteller auf die Zahl gekommen ist und lasst es euch erklären.

Die Suche nach dem “idealen” Protein

Welches Protein ist nun ein ideales Protein? Adrian at sich im Frühjahr 2019 die Mühe gemacht einen sehr aufschlussreichen Artikel darüber zu schreiben.

Hast du gewusst, dass Molkenprotein DAS Lebensmittel mit dem höchsten Anteil an verzweigtkettigen Aminosäuren (BCAA) ist?  Mit einem guten klassischen Whey-Protein trifft man im Bezug auf Wertigkeit schon mal eine gute Entscheidung. Die Studienlage zur Wertigkeit diverser veganer Proteine ist aktuell noch recht dünn.

Das Wesentliche: Als Fazit lässt sich sagen, dass die biologische Wertigkeit für die alltägliche Praxis kaum eine Rolle spielt, wenn man sich ausgewogen ernährt bzw. wenn Stunden vor oder nach dem Proteinshake eine normale Mahlzeit im Magen landet. Bei der Wahl des idealen Proteins kann der Fokus daher auf die Rohstoffqualität, sowie auf natürlichen Geschmack und Nachhaltigkeit gelegt werden.

Herzlichst,
euer SPORTBIONIER Emanuel

Weiterführende Links:

Quellen:

(1) Thomas, K. (1909). Über die biologische Wertigkeit der Stickstoffsubstanzen in verschiedenen Nahrungsmitteln. Arch. Physiol., 219.

(2) Mitchell, H. & Carman, G. (1924). The biological value for maintenance and growth of whole wheat, eggs, and pork. J. Biol. Chem. 60:613-20.

(3) Jekat, F. & Kofrány, E. (1970). Zur Bestimmung der biologischen Wertigkeit von Nahrungsproteinen, XV. Milch und Milchprodukte. Hoppe-Seyler’s Zeitschrift für physiologische Chemie 351, 47-51.

(4) Universität Gießen (1983). Eine Reihe Bohnen – eine Reihe Mais, und keine unterernährten Kinder mehr. Pressespiegel Nr. 63 vom 30.3.1983.

(5) Oser, BL (1951). Method for integrating essential amino acid content in the nutritional evaluation of protein. J Am Diet Assoc 27(5):396-402.

(6) Orr, M.L. & Watt, B.K. (1957). Amino acid content of foods. USDA, Home economics research report, No 4, 82.

(7) Schaafsma, G. (2000). The protein digestibility-corrected amino acid score. The Journal of Nutrition. Jul;130(7):1865S-7S.

Dieser Artikel erschien das erste Mal am 14.4.2017 auf Sportbionier.com. Überarbeitung und Aktualisierung am 5.6.2019.